α角蛋白的結構
α-角蛋白主要是由α-螺旋構象的多肽鏈構成的，并與角蛋白的長向平行，即其氨基酸序列分為富含α螺旋的中央棒狀區和兩側的非螺旋區域。其立體構造是α-螺旋的典型實例，幾何表示為：兩股右手α-螺旋向左纏繞，擰成一根稱為原纖維的結構，直徑為2nm，這就是aa組合的超二級結構。原纖維再排列成“9+2”的電纜式結構，稱微纖維，直徑為8nm。微纖維包埋在硫含量很高的無定形基質中。成百根這樣的微纖維又結合成一不規則的纖維束，稱大纖維，其直徑為200nm。根據硫含量的多少α-角蛋白可分成硬角蛋白和軟角蛋白兩種類型。α-蛋白中二硫鍵的數目越大、纖維的剛性越強。其中蹄、爪、角、甲中的為硬角蛋白；皮膚、胼胝中的為軟角蛋白。α-角蛋白的伸縮性能很好，軟角蛋白的伸縮性比硬角蛋白好。......閱讀全文
角蛋白(Keratin)介紹
角蛋白分為表皮角蛋白和細胞角蛋白兩種，這是根據其分部的部位而分的。表皮角蛋白包括皮膚表皮，消化道粘膜上皮、腺上皮甲狀腺濾泡上皮、氣管、支氣管上 皮、肺泡上皮，角膜上皮、前列腺上皮等。細胞角蛋白包括頜下腺，胰腺，胸腺，細胞，肝細胞，腎小管細胞等。目前，應用上述細胞中間絲角蛋白作為抗原所制備 的
α角蛋白的結構
α-角蛋白主要是由α-螺旋構象的多肽鏈構成的，并與角蛋白的長向平行，即其氨基酸序列分為富含α螺旋的中央棒狀區和兩側的非螺旋區域。其立體構造是α-螺旋的典型實例，幾何表示為：兩股右手α-螺旋向左纏繞，擰成一根稱為原纖維的結構，直徑為2nm，這就是aa組合的超二級結構。原纖維再排列成“9+2”的電纜
簡述角蛋白的分布
角蛋白是外胚層細胞的結構蛋白， 包括毛發、指甲、羽毛等。角蛋白是一種不能直接為畜禽吸收利用的硬蛋白，主要存在于動物的毛發、羽毛和蹄中，資源非常豐富，它必須經高溫、高壓、酸、堿或酶處理，變成短肽或游離氨基酸，才能被畜禽利用。羽毛主要由角蛋白構成，蛋白質含量及必需氨基酸含量極高，氨基酸組成相對穩定，
怎樣避免角蛋白的污染？
常見的角蛋白有四種，主要是從皮膚屑（直接接觸）和頭皮屑（空氣傳播）中來的。質譜中 檢測到的角蛋白峰應該是在酶解前就進入樣品中來的（主要是在染膠，脫色，切膠和加酶這四步）。試驗中一定要佩戴手套；一定要仔細清洗染膠的容器（先用 70 ％酒精洗，再用去離子水洗）；切膠要帶口罩，并在通風櫥中進行
抗角蛋白抗體(aka)簡介
抗角蛋白抗體（AKA），1979年Young等發現類風濕性關節炎（RA）血清中有一種能與鼠食管角質層反應的抗體，并對類風濕性關節炎（RA）具有特異性，命名為AKA。1989年Vincent等提出應將AKA更名為抗角質層抗體更為恰當。AKA可以在RA發病以前若干年出現，所以有早期診斷價值。 AKA
抗角蛋白抗體的概述
抗角蛋白抗體(AKA)，1979年Young等發現RA血清中有一種能與鼠食管角質層反應的抗體，并對RA具有特異性，命名為AKA。1989年Vincent等提出應將AKA更名為抗角質層抗體更為恰當。AKA可以在RA發病以前若干年出現，所以有早期診斷價值。
關于角蛋白的基本介紹
角蛋白是纖維結構蛋白家族之一，它是構成頭發、角、爪和人體皮膚外層的主要蛋白質。角蛋白可保護上皮組織細胞免受損傷或壓力。角蛋白單體組成束以形成中間纖維蛋白（intermediate protein, IP）。
角蛋白的定義和功能
角蛋白是表皮細胞的結構蛋白，隨著分化程度的不同，表皮細胞表達不同的角蛋白，因而可用于鑒別表皮干細胞、短暫增殖細胞和終末分化細胞。表皮干細胞表達角蛋白19；短暫增殖細胞表達角蛋白5和14；終末分化細胞表達角蛋白1和10。一般認為皮膚基底層、毛囊隆突部干細胞角蛋白19表達陽性，但有毛發皮膚基底層的表皮干
關于抗角蛋白抗體的簡介
類風濕關節炎（RA）是一種以侵蝕性關節炎為主要表現的全身性自身免疫性疾病，多數患者血清中可出現類風濕因子、抗環瓜氨酸肽抗體、抗修飾型瓜氨酸化波形蛋白抗體、抗瓜氨酸化纖維蛋白原抗體、抗角蛋白抗體和抗核周因子等多種自身抗體。1979年Young等發現RA血清中有一種能與鼠食管角質層反應的抗體，并對R
角蛋白酶與免疫
角蛋白酶是皮膚真菌重要的侵襲因子，是研究真菌疫苗的一個候選抗原，能否利用角蛋白酶作為疫苗來預防動物和人的皮膚真菌感染一直是人們關注的問題，因此，研究角蛋白酶與宿主免疫的相互關系非常重要。Descamps F等[6]認為針對真菌抗原的循環抗體與皮膚真菌感染的易感性及疾病的恢復無明顯的關系，與體液免疫不
簡述角蛋白的基本信息
角蛋白肽鏈為多結構域肽鏈，分為高度保留的棒狀的中間區域和端肽區域。棒狀結構域的肽鏈存在8肽重復的周期性序列結構。所有的中間纖絲蛋都具有相似的肽鏈構造。角蛋白肽鏈是典型的α螺旋。酸性和堿性角蛋白肽鏈相互結合形成的異體復合螺旋是角蛋白的特征構象形式。 現已發現的角蛋白肽鏈超過20種，毛角蛋白和表皮
簡述角蛋白的性質與結構
不溶于水、鹽液、稀酸或稀堿。角蛋白來源于外胚層分化而來的細胞，是這些細胞內的結構蛋白之一。故角蛋白存在于發、毛、鱗、羽、甲、蹄、角、爪、喙、絲及其他表皮結構中，是羽毛、毛發、爪、喙、蹄、角以及腦灰質、脊髓和視網膜神經的蛋白質。 根據X射線衍射分析，角蛋白的空間結構有α-螺旋結構（α-角蛋白）和
角蛋白酶與瘋牛病
瘋牛病，即牛海綿狀腦病（Bovine Spongiform Encephalopathies，BSE），1986年首次在英國發現，其病原是一種不同尋常的傳染因子，該因子與羊瘙癢病的致病因子十分相似。一般認為由于牛食用了含有病原的反芻動物蛋白飼料而引起。人類海綿狀腦病(克雅氏病Creatzfeldt-
角蛋白聚糖的基本信息
中文名稱角蛋白聚糖英文名稱keratocan定 義存在于牛角膜中的蛋白聚糖，其核心蛋白質(38 kDa)上連接有一條硫酸角質素鏈，并具有潛在的3～5個N-寡糖結合部位。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），糖類（二級學科）
角蛋白酶的應用介紹
角蛋白酶是一種可專一地降解角蛋白的蛋白酶類，角蛋白酶可由多種微生物產生， 能特異性地降解角蛋白， 在飼料、皮革、醫藥業、食品等工業及環境治理方面具有廣闊的應用前景。
角蛋白酶的應用前景
微生物中純化的角蛋白酶活性很強，可以水解多種難降解的纖維蛋白類，如膠原蛋白、彈性蛋白和角蛋白。因此角蛋白酶具有廣泛的應用前景。1、 在農業上，微生物產生的角蛋白酶能使角蛋白降解為多肽和氨基酸，可以用于制造有機肥料，這種有機肥料不僅解決了國內能源緊缺的難題，還降解了污染源，大大改善了環境。在這方面，對
角蛋白在制革業方面的應用
用羽毛水解產物對牛皮面革進行填充，可明顯提高坯革的柔軟度和伸長率，而對坯革的抗張強度、撕裂強度和染料的吸收率不產生明顯影響。經過適當的堿降解處理，可以將從羽毛獲得蛋白質混合物用作鞋面革及服裝革的填充材料，改善皮革的染色性能，并使皮革具有更好的彈性。另外，羽毛蛋白還可以用作鉻革的復蹂劑。
角蛋白酶的降解機理
微生物降解角蛋白的機理各不相同，因此降解過程中的產物也不盡相同。某些真菌還原雙硫鍵是通過菌絲體表面所分泌的亞硫酸鹽及其產生的酸性環境；鏈霉菌則是通過產生胞內還原酶 然而，不溶于水的角蛋白只能以顆粒的形式存在于胞外。因此，雙硫鍵的還原只能發生在代謝能力強的整體細胞外面，最有可能發生在細胞表面的胞聯氧化
角蛋白酶的降解機理
微生物降解角蛋白的機理各不相同，因此降解過程中的產物也不盡相同。某些真菌還原雙硫鍵是通過菌絲體表面所分泌的亞硫酸鹽及其產生的酸性環境；鏈霉菌則是通過產生胞內還原酶 然而，不溶于水的角蛋白只能以顆粒的形式存在于胞外。因此，雙硫鍵的還原只能發生在代謝能力強的整體細胞外面，最有可能發生在細胞表面的胞聯氧化
角蛋白在制藥上的應用介紹
研究發現，部分皮膚病是由真菌類物質產生的角蛋白酶滲透皮膚后引起的，利用這一特性可以進行治療真菌類皮膚病藥物的研制與開發。復合角蛋白氨基酸溶液可以直接注入人體補充營養，替代部分人血漿。角蛋白中的胱氨酸有護肝作用，可以有效防止脂肪肝、肝硬化以及其他肝病，在治療膀肌炎、脫發、中毒性病癥等方面也有顯著療
鳥類羽毛顏色β角蛋白說了算
■最新發現與創新 科技日報南京11月21日電 （記者張曄）中美學者合作完成的一篇題為“早白堊世鳥類——始孔子鳥羽毛角蛋白與色素體的分子證據”的論文于北京時間11月22日在線刊登在《美國科學院院報》上。 中國科學院南京地質古生物研究所泮燕紅博士與中國科學院古脊椎動物與古人類研究所周忠和院士
角蛋白酶的基本信息
角蛋白酶是一種可專一地降解角蛋白的蛋白酶類，角蛋白酶可由多種微生物產生， 能特異性地降解角蛋白， 在飼料、皮革、醫藥業、食品等工業及環境治理方面具有廣闊的應用前景。
抗角蛋白抗體(aka)抽血后應注意
1、抽血后，需在針孔處進行局部按壓3-5分鐘，進行止血。注意：不要揉，以免造成皮下血腫。 2、按壓時間應充分。各人的凝血時間有差異，有的人需要稍長的時間方可凝血。所以當皮膚表層看似未出血就馬上停止壓迫，可能會因未完全止血，而使血液滲至皮下造成青淤。因此按壓時間長些，才能完全止血。如有出血傾向，
關于角蛋白酶的基本介紹
角蛋白酶是一種可專一地降解角蛋白的蛋白酶類，角蛋白酶可由多種微生物產生， 能特異性地降解角蛋白， 在飼料、皮革、醫藥業、食品等工業及環境治理方面具有廣闊的應用前景。 角蛋白酶（keratinase）是一種誘導酶，只有當環境中出現誘導子(角蛋白)時才會合成。 早在19世紀初人們就發現一些生物能
抗角蛋白抗體(aka)的正常值
IBT法（免疫印跡法）、IIF法（間接免疫熒光法）陰性。
概述角蛋白酶的降解機理
微生物降解角蛋白的機理各不相同，因此降解過程中的產物也不盡相同。某些真菌還原雙硫鍵是通過菌絲體表面所分泌的亞硫酸鹽及其產生的酸性環境；鏈霉菌則是通過產生胞內還原酶 然而，不溶于水的角蛋白只能以顆粒的形式存在于胞外。因此，雙硫鍵的還原只能發生在代謝能力強的整體細胞外面，最有可能發生在細胞表面的胞聯
角蛋白酶的理化性質
目前已分離純化的角蛋白酶的分子量差異較大，從十幾kDa到幾百kDa不等。較小的為單體酶，有報道來自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量為18kDa，較大的為復合酶，如嗜熱厭氧菌產的角蛋白酶可達200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之間，如HSIN-HUN
角蛋白酶的活性測定方法
活性測定方法角蛋白不溶于水及大部分有機溶劑，使得角蛋白酶活性測定比一般蛋白酶困難。常用測定角蛋白酶的原理是以底物水解后釋放的氨基酸的量來確定角蛋白酶的活性。目前測定角蛋白酶的方法主要有三種。一種是直接用角蛋白粉作為底物進行測定，涂國全等（1998）曾以羽毛粉作為測定角蛋白酶的底物。第二種是使用經過修
角蛋白酶與瘋牛病的治療
瘋牛病，即牛海綿狀腦病（Bovine Spongiform Encephalopathies，BSE），1986年首次在英國發現，其病原是一種不同尋常的傳染因子，該因子與羊瘙癢病的致病因子十分相似。一般認為由于牛食用了含有病原的反芻動物蛋白飼料而引起。人類海綿狀腦病(克雅氏病Creatzfeld
角蛋白酶的產生及來源
真菌真菌是最早被發現的能夠產角蛋白酶的微生物。早在1899年，Ward就報道了Onygena equina（馬爪甲團囊菌）能分解角蛋白。許多皮膚真菌類的微生物都有產角蛋白酶的功能，包括須癬毛癬菌（Trichophyton mentagrophytes）、微孢長囊頭孢霉菌（Doratomyces mi