葉綠體ATP酶的催化作用過程
催化在葉綠體中合成ATP的酶與線粒體中的ATP酶十分相似。葉綠體中ATP酶也像門把位于類囊膜外側。存在于不垛疊的類囊膜中。ATP酶可分為CF1和CF0兩部分。CF0插在膜中，起質子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亞基組成，α、β亞基有結合ADP的功能，γ亞基控制質子流動，δ亞基與CF0結合，ε亞基在暗處有抑制催化的功能，限制ATP水解，避免浪費行為。CF1在基質一邊，所以新合成的ATP釋放到基質中去。CF0至少有三個亞基組成，寡霉素可以抑制ATP酶的活性，從而可以阻斷光合磷酸化作用。不同波長下光量子具有的能量不同光合作用的總反應式為：6CO2 + 6H2O ——→ C6H12O6 + 6O2ΔG0’=2881千焦耳/摩爾形成一分子氧需4個電子，8個光子。所以6個氧分子共需6×8=48個光量子。每摩爾光量子含有6.02×10^23光量子，不同波長下光量子具有的能量不同。短波長光能量較大。若按700nm波......閱讀全文
葉綠體ATP酶的催化作用過程
催化在葉綠體中合成ATP的酶與線粒體中的ATP酶十分相似。葉綠體中ATP酶也像門把位于類囊膜外側。存在于不垛疊的類囊膜中。ATP酶可分為CF1和CF0兩部分。CF0插在膜中，起質子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亞基組成，α、β亞基有結合ADP的功能，γ亞基控制質子流動，δ亞基與CF0結合，
關于葉綠體ATP酶的介紹
催化在葉綠體中合成ATP的酶與線粒體中的ATP酶十分相似。葉綠體中ATP酶也像門把位于類囊膜外側。存在于不垛疊的類囊膜中。ATP酶可分為CF1和CF0兩部分。CF0插在膜中，起質子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亞基組成，α、β亞基有結合ADP的功能，γ亞基控制質子流動，δ亞基與CF0結
葉綠體ATP酶的組成和功能
催化在葉綠體中合成ATP的酶與線粒體中的ATP酶十分相似。葉綠體中ATP酶也像門把位于類囊膜外側。存在于不垛疊的類囊膜中。ATP酶可分為CF1和CF0兩部分。CF0插在膜中，起質子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亞基組成，α、β亞基有結合ADP的功能，γ亞基控制質子流動，δ亞基與CF0結合，
葉綠體ATP酶的組成和功能
催化在葉綠體中合成ATP的酶與線粒體中的ATP酶十分相似。葉綠體中ATP酶也像門把位于類囊膜外側。存在于不垛疊的類囊膜中。ATP酶可分為CF1和CF0兩部分。CF0插在膜中，起質子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亞基組成，α、β亞基有結合ADP的功能，γ亞基控制質子流動，δ亞基與CF0結合，
葉綠體ATP酶的組成和功能
催化在葉綠體中合成ATP的酶與線粒體中的ATP酶十分相似。葉綠體中ATP酶也像門把位于類囊膜外側。存在于不垛疊的類囊膜中。ATP酶可分為CF1和CF0兩部分。CF0插在膜中，起質子通道作用，CF1由α3、β3、γ、δ、ε亞基組成，α、β亞基有結合ADP的功能，γ亞基控制質子流動，δ亞基與CF0結合，
ATP合成酶的合成過程
F?和Fo通過“轉子”和“定子”連接在一起，在合成水解ATP過程中，“轉子”在通過Fo的氫離子流推動下旋轉，每分鐘旋轉100次，依次與三個β亞基作用，調節β亞基催化位點的構象變化；“定子”在一側將α3，β3與Fo連接起來。作用之一就是將跨膜質子動力勢能轉換成力矩（torsion），推動“轉子”旋轉。
ATP合成酶的合成過程
F?和Fo通過“轉子”和“定子”連接在一起，在合成水解ATP過程中，“轉子”在通過Fo的氫離子流推動下旋轉，每分鐘旋轉100次，依次與三個β亞基作用，調節β亞基催化位點的構象變化；“定子”在一側將α3，β3與Fo連接起來。作用之一就是將跨膜質子動力勢能轉換成力矩（torsion），推動“轉子”旋轉。
ATP合成酶的合成過程
F?和Fo通過“轉子”和“定子”連接在一起，在合成水解ATP過程中，“轉子”在通過Fo的氫離子流推動下旋轉，每分鐘旋轉100次，依次與三個β亞基作用，調節β亞基催化位點的構象變化；“定子”在一側將α3，β3與Fo連接起來。作用之一就是將跨膜質子動力勢能轉換成力矩（torsion），推動“轉子”旋轉。
ATP合成酶的合成過程
F?和Fo通過“轉子”和“定子”連接在一起，在合成水解ATP過程中，“轉子”在通過Fo的氫離子流推動下旋轉，每分鐘旋轉100次，依次與三個β亞基作用，調節β亞基催化位點的構象變化；“定子”在一側將α3，β3與Fo連接起來。作用之一就是將跨膜質子動力勢能轉換成力矩（torsion），推動“轉子”旋轉。
ATP合成酶的合成過程介紹
F?和Fo通過“轉子”和“定子”連接在一起，在合成水解ATP過程中，“轉子”在通過Fo的氫離子流推動下旋轉，每分鐘旋轉100次，依次與三個β亞基作用，調節β亞基催化位點的構象變化；“定子”在一側將α3，β3與Fo連接起來。作用之一就是將跨膜質子動力勢能轉換成力矩（torsion），推動“轉子”旋
ATP合成酶的合成過程中的問題
(1)如何獲得Fo的精細結構圖像；(2)質子通道c環與蛋白a之間的相互作用機制；(3)質子流向與馬達轉向的對應切換機制；(4)“轉子”γ軸的儲能機制；(5)“定子”上的化學循環與“轉子”的步進式轉動之 問如何實現高效的力學化學耦合；(6)三個催化位點順序可逆的構象變換：βo→←βL，βL→←βT和β
酶催化作用機理
酶是催化劑，在催化反應過程中，酶并不消耗，而是在催化過程中，酶和底物生成絡合物，在反應完成后，恢復到原來的酶。酶活性中心的結合部位首先決定了酶催化作用的專一性。因此，有人將它比喻為鎖和鑰匙的關系，提出了"鎖和鑰匙"模型，指出，酶蛋白的活性部位與底物的形狀和大小完全適合時，才能發生催化反應，否則不會發
ATP合成的部位——ATP酶的相關介紹
質子反向轉移和合成ATP是在ATP酶(腺苷三磷酸酶 adenosine triphosphatase，ATPase)上進行的。葉綠體內囊體膜上的ATP酶也稱偶聯因子(coupling factor)或CF1-CF0復合體。葉綠體的ATP酶與線粒體、細菌膜上的ATP酶結構十分相似，都由兩個蛋白復合
鉀ATP酶的組成
Na—K 泵由α、β兩亞基組成。α亞基為分子量約 120KD 的跨膜蛋白，既有Na、K 結合位點，又具 ATP 酶活性，因此 Na—K 泵又稱為 Na—K—ATP 酶。β亞基為小亞基，是分子量約 50KD 的糖蛋白。一般認為 Na—K 泵首先在膜內側與細胞內的 Na 結合，ATP 酶活性被激活后，由
ATP合酶的組成
ATP合酶主要由F?(伸在膜外的水溶性部分) 和Fo(嵌入膜內)組成(圖1)。不同物種來源的 ATP合酶含的亞基和數目不盡相同。以牛心線粒體 ATP合酶為例，它的F?含有僅α3、β3、γ、δ、ε共9 個亞基，Fo含a、b2、C10共13個亞基，F?與Fo之間有OSCP柄相連接，還有抑制蛋白。線粒體F
ATP酶的反應機制
ATP酶與ATP水解反應耦合的轉運是一個嚴格的化學反應，即每分子ATP水解能夠使一定數量的溶液分子被轉運。例如，對于鈉鉀ATP酶，每分子ATP水解能夠使3個鈉離子被運出細胞，同時2個鉀離子被運入。跨膜ATP酶需要ATP水解所產生的能量，因為這些酶需要做功：它們逆著熱力學上更容易發生的方向來進行物質運
鉀ATP酶的組成
Na—K 泵由α、β兩亞基組成。α亞基為分子量約 120KD 的跨膜蛋白，既有Na、K 結合位點，又具 ATP 酶活性，因此 Na—K 泵又稱為 Na—K—ATP 酶。β亞基為小亞基，是分子量約 50KD 的糖蛋白。一般認為 Na—K 泵首先在膜內側與細胞內的 Na 結合，ATP 酶活性被激活后，由
ATP酶的作用機制
關于ATP酶催化ADP氧化磷酸化成ATP的機制，先后提出過幾種假說 1、化學偶聯假說；2、構象假說；3、化學滲透假說。目前流行的是化學滲透假說，由英國生物化學家P.Mitchell于1961年提出。該學說很好地說明線粒體內膜中電子傳遞、質子電化學梯度建立、ADP磷酸化的關系，并具有大量的實驗支持，得
ATP酶的應用特點
ATP合成酶是一類線粒體與葉綠體中的合成酶，它廣泛存在于線粒體、葉綠體、原核藻、異養菌和光合細菌中，是生物體能量代謝的關鍵酶。ATP合成酶可以在跨膜質子動力勢的推動下，利用ADP和Pi催化合成生物體的能量“通貨”——ATP。一般來說，機體所需的大多數ATP都是由ATP合酶產生的。據估計，人體每天進行
ATP合酶的組成
ATP合酶主要由F?(伸在膜外的水溶性部分) 和Fo(嵌入膜內)組成(圖1)。不同物種來源的 ATP合酶含的亞基和數目不盡相同。以牛心線粒體 ATP合酶為例，它的F?含有僅α3、β3、γ、δ、ε共9 個亞基，Fo含a、b2、C10共13個亞基，F?與Fo之間有OSCP柄相連接，還有抑制蛋白。線粒體F
什么是ATP酶？
ATP酶又稱為三磷酸腺苷酶，是一類能將三磷酸腺苷（ATP）催化水解為二磷酸腺苷（ADP）和磷酸根離子的酶，這是一個釋放能量的反應。在大多數情況下，能量可以通過傳遞而被用于驅動另一個需要能量的化學反應。這一過程被所有已知的生命形式廣泛利用。
碳四植物光合作用的特點
在C4植物葉肉細胞的葉綠體中，在有關酶的催化作用下，一個CO2被一個叫做磷酸烯醇式丙酮酸的C3(英文縮寫符號是PEP)固定，形成一個C4。C4進入維管束鞘細胞的葉綠體中，釋放出一個CO2，并且形成一個含有三個碳原子的有機酸——丙酮。這種能夠固定CO2的酶，叫做磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶，簡稱PEP羧化酶
碳四植物光合作用特點
在C4植物葉肉細胞的葉綠體中，在有關酶的催化作用下，一個CO2被一個叫做磷酸烯醇式丙酮酸的C3(英文縮寫符號是PEP)固定，形成一個C4。C4進入維管束鞘細胞的葉綠體中，釋放出一個CO2，并且形成一個含有三個碳原子的有機酸——丙酮。這種能夠固定CO2的酶，叫做磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶，簡稱PEP羧化酶
ATP循環的概念和過程
ATP作為細胞內放能與吸能反應的主要中間媒介物，在各種生命活動及代謝過程中直接或間接起供能作用。ATP為腺苷三磷酸，3個磷酸之間有2個磷酸酯鍵。當ATP水解成ADP時釋放的能量比一般磷酸酯鍵水解時釋放出的能量多得多，因而可以使需要加入自由能的吸能反應得以進行。而ADP與無機磷酸鹽又可利用生物氧化時釋
ATP合酶的主要組成
ATP合酶主要由F?(伸在膜外的水溶性部分) 和Fo(嵌入膜內)組成。不同物種來源的 ATP合酶含的亞基和數目不盡相同。以牛心線粒體 ATP合酶為例，它的F?含有僅α3、β3、γ、δ、ε共9 個亞基，Fo含a、b2、C10共13個亞基，F?與Fo之間有OSCP柄相連接，還有抑制蛋白。線粒體F?Fo-
ATP酶的作用機制介紹
關于ATP酶催化ADP氧化磷酸化成ATP的機制，先后提出過幾種假說 1、化學偶聯假說； 2、構象假說； 3、化學滲透假說。 目前流行的是化學滲透假說，由英國生物化學家P.Mitchell于1961年提出。該學說很好地說明線粒體內膜中電子傳遞、質子電化學梯度建立、ADP磷酸化的關系，并具有
液泡質子ATP酶的概念
液泡膜質子泵由液泡膜H+-ATP酶及液泡膜焦磷酸酶組成。其中液泡膜H+-ATP酶有以下特點：分子量400KD，水解ATP的活性位點在液泡膜的細胞質一側。H+/ATP計量約為2～3。Cl-、Br-、I-等對該酶有激活作用。該酶可被硝酸鹽抑制，但不被釩酸鹽抑制。液泡膜H+-ATP酶與跨液泡膜的物質轉運有
ATP合酶的組成介紹
ATP合酶由兩部分組成（Fo-F1），球狀的頭部F1突向基質液，水溶性。亞單位Fo埋在內膜的底部，是疏水性蛋白，構成H+ 通道。在生理條件下，H+ 只能從膜外側流向基質，通道的開關受柄部某種蛋白質的調節。ATP合酶，又稱“復合體V”，是氧化磷酸化途徑中的終點酶。無論在原核生物還是真核生物中，這種酶的
液泡質子ATP酶的組成
液泡質子ATP酶由液泡膜H+-ATP酶及液泡膜焦磷酸酶組成。
鉀ATP酶的工作原理
Na+-K+泵 ——實際上就是Na+-K+依賴式ATP酶，存在于動植物細胞質膜上，它有大小兩個亞基，大亞基催化ATP水解，小亞基是一個糖蛋白。Na+-K+ATP酶通過磷酸化和去磷酸化過程發生構象的變化，導致與Na+,K+的親和力發生變化，大亞基以親Na+態結合Na+后，觸發水解ATP。每水解一個AT