關于乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD [1] 或LDH [2] ，EC1.1.1.27 [2] ）是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。 [3] 動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LDH同工酶（LDH1-5），C亞基則僅組成一種LDH同工酶即LDH-C4。 乳酸脫氫酶為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135-140kD，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心肌和骨肌。紅細胞內LDH約為正常血清的100倍。......閱讀全文
關于乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD [1] 或LDH [2] ，EC1.1.1.27 [2] ）是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。 [3] 動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LD
關于血清乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（LDH或LD）是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酮酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以心、腎、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺組織次之。這些組織中的LDH的活力比血清中高得多。所以當少量組織壞死時，該酶即釋放血而使其他血液中
關于腦脊液乳酸脫氫酶的簡介
正常腦脊液中已知酶有20多種，比血清中少。活性遠低于血清，絕大多數酶不能透過血腦屏障也不受血清酶活性高低的影響，說明腦脊液酶不是來自血液。腦脊液酶的來源及其在病理條件下升高機制大致如下：血腦屏障的通透性改變；腦細胞內酶的釋放；腦脊液中各種細胞的解體；腫瘤細胞內酶的釋放；顱內壓升高；腦脊液酶的清除
關于D乳酸脫氫酶的簡介
大多數D-乳酸脫氫酶催化是可逆反應，極少數不可逆；對于可逆的D-乳酸脫氫酶來說，只有環境中乳酸濃度較高時才催化逆反應，即催化乳酸合成丙酮酸，來參與細菌的代謝。 D-乳酸脫氫酶的一級結構比對表明，不同種屬的D-乳酸脫氫酶的氨基酸序列存在較大的差異，但是參與丙酮酸的結合與催化的氨基酸殘基卻十分保守
關于紅細胞乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸，該催化反應是無氧糖酵解的最終產物，此酶廣泛地存在于身體各組織細胞的胞漿中，以心、骨骼肌和腎臟最豐富，其次為肝、脾、胰腺、腦和肺臟等，正常血清中含有LDH，而多數組織中酶活性要比血清高出1000倍。 (1) 成人：習慣單位：200±26.5U/g Hb (
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
血清乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（LDH或LD）是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酮酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以心、腎、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺組織次之。這些組織中的LDH的活力比血清中高得多。所以當少量組織壞死時，該酶即釋放血而使其他血液中
關于乳酸脫氫酶同工酶電泳的簡介
乳酸脫氫酶同工酶（LDHI）是指能催化同一反應，而結構不盡相同的一組酶類。由于廣泛存在于人體各組織中，檢測血清中LDH總活性意義不是很大，但各組織中同工酶構成差異較大，因而血清中乳酸脫氫酶同工酶的變化對肝臟、心血管、血液等疾病的臨床診斷顯得十分重要。乳酸脫氫酶同工酶的檢測方法包括電泳法、離子交換
關于血清乳酸脫氫酶同工酶(LDHI)的簡介
人組織中的乳酸脫氫酶(LDH)用電泳法可以分離出5種同工酶區帶，根據其電泳遷移率的快慢，依次命名為LDH1，LDH2，LDH3，LDH4，LDH5。不同組織的乳酸脫氫酶同工酶分布不同，存在明顯的組織特異性，人心肌、腎和紅細胞中以LDH1和LDH2最多，骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多，而肺、
關于乳酸脫氫酶的基本介紹
乳酸脫氫酶（LD或LDH）是一種糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化為丙酮酸，將氫轉移給NAD成為NADH。乳酸脫氫酶廣泛存在于人體各組織中，最多見于心肌、骨骼肌和紅細胞。 乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H
乳酸脫氫酶及其同工酶簡介
乳酸脫氫酶（LD）分子量為135～140KD，由兩種亞單位組成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它們按不同的形式排列組合形成含4個亞基的5種同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。 LD催化丙酮酸與乳酸之間還原與氧化反
關于乳酸的簡介
名稱：乳酸 英文名：Lactic acid；2-Hydroxy propionic acid 其它名稱：2-羥基丙酸；α-羥基丙酸；丙醇酸 構型：L型；D型；DL型 CAS登錄號：50-21-5（DL）；79-33-4（L） [6] ；10326-41-7（D） [7] 分子式：C3H
關于積液乳酸脫氫酶的基本介紹
乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。乳酸脫氫酶是能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶，幾乎存在于所有組織中。同功酶有五種形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4)，可用電泳方法將其
關于乳酸的信息簡介
我們每天進食許多食物及營養素以供生長發育所需，包括脂肪、蛋白質、糖類及維生素。前三者進入體內后多被分解產生能量，尤以糖類（碳水化合物）為大宗。 當氧氣供應充足時，單糖類如葡萄糖將被轉化成水與二氧化碳并釋放出能量ATP。 當氧氣不足時，糖類分解就改走另條路（體內的替化路線，以維持生命所需，但反應較
乳酸脫氫酶的概述
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的形式
乳酸脫氫酶有5種同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用電泳法進行分離。人體心肌、腎、紅細胞以LDH1和LDH2為最多。肝和橫紋肌則以LDH4和LDH5為主。脾、胰、甲狀腺、腎上腺中LDH3較多。乳酸脫氫酶同工酶是觀察心肌疾病、肝膽疾病等的指標之一。
乳酸脫氫酶的定義
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD??或LDH??，EC1.1.1.27?）是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。?動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LDH同工酶（LDH1-5），C亞基
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶的檢查
（1）參考值；漏出液LD：接近血清。滲出液LD＞200U/L，積液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）臨床意義：①LD活性增高見于化膿性積液、惡性積液、結核性積液等。化膿性積液LD活性增高最明顯，且LD增高程度與感染程度呈正相關；其次為惡性積液；結核性積液LD略為增高。②如果積液LD/血清L
關于L乳酸脫氫酶的基本介紹
大多數乳酸菌中不僅存在D-乳酸脫氫酶也存在L-乳酸脫氫酶，L-乳酸脫氫酶催化丙酮酸還原生成L-乳酸。L-乳酸脫氫酶分為兩型：一類可被FDP激活，屬于別構酶；另一類不需要FDP激活，不具有別構效應。據Hiroyuki Uchikoba報道，L.pentosus的L-乳酸脫氫酶是一個非異構酶，但是它
乳酸脫氫酶染色
【臨床意義】 ?乳酸脫氫酶（LDH）是糖酵解過程中的一個酶，近來發現LDH及其五種同功酶在胚胎和腫瘤組織的同功酶譜很相似，因此它在肝癌、白血病等的臨床診斷上也具有重要價值。 原始紅細胞胞漿內LDH顆粒比較豐富，隨著紅細胞系統進一步分化，酶的量逐漸減少。在晚幼紅細胞內僅能看到少數幾個顆粒。
關于乳酸脫氫酶測定的臨床意義介紹
（1）心肌梗死：心肌梗死后9-20h開始上升，36-60h達到高峰，持續6-10天恢復正常，因此可作為急性心肌梗死后期的輔助診斷指標。 （2）肝臟疾病：急性肝炎、慢性活動性肝炎、肝癌、肝硬化、阻塞性黃疸等。 （3）血液病：如白血病、貧血、惡性淋巴瘤等。 （4）骨骼肌損傷、進行性肌萎縮、肺梗
關于血清乳酸脫氫酶的檢查過程介紹
靜脈采血后立即送檢，檢測方法： （1）比色法： 混勻，室溫放置5min后，在440nm波長，比色杯光徑1.0cm，蒸餾水調零點，讀取各管吸光度，以AU-AC之差值查標準曲線，求出LDH活力單位。 （2）連續監測法： 各實驗室可根據本室生化自動儀型號及說明書操作。主要參數為340nm波長，
關于積液乳酸脫氫酶的注意事項介紹
檢查前： (1)、抽血前一天不吃過于油膩、高蛋白食物，避免大量飲酒。血液中的酒精成分會直接影響檢驗結果。 (2)、體檢前一天的晚八時以后，應禁食，以免影響第二天空腹血糖等指標的檢測。 (3)、抽血時應放松心情，避免因恐懼造成血管的收縮，增加采血的困難。 檢查時： (1)、標本不抗凝送檢
關于腦脊液乳酸脫氫酶的注意事項介紹
檢查前：受檢查者應停止服用腎上腺素、異丙腎上腺素、哌替啶、煙堿、阿司匹林等藥物，并保持合理的飲食和作息 檢查時：消除緊張焦慮的情緒 不適宜人群：沒有
乳酸脫氫酶的基本－信息
正常范圍血清 135.0~215.0U/L尿 560~2050U/L腦脊液含量為血清的1/10。檢查介紹乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。在糖酵解的發生速率上，乳酸脫氫酶不是限速酶，故對發生速率影響不大。臨床意義增高:見于肝炎、肝硬化、肝癌、心肌