簡述泛素綴合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG15和NEDD8等，可以以類似于泛素化修飾的方式共價結合到目標蛋白上，從而有效的調節靶蛋白的活性。UBC結構域由4個ɑ-螺旋，1個較短的螺旋，和4條肽鏈組成的反平行β-折疊構成。β-折疊和螺旋2形成中央結構，螺旋1，螺旋3和4分別位于兩側。β-折疊的1和3肽鏈與C-末端之間存在2個環狀結構，分別稱為L1和L2。盡管UBC結構域中的折疊結構非常保守，但是L1和L2具有很高的序列、長度及構象可變性，這些環狀結構比較靈活并且對E3s的選擇性結合具有重要作用。具有催化活性的Cys位于高度保守的環狀結構中。在UBC結構域中，一些區域結構具有......閱讀全文
簡述泛素綴合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，I
關于泛素綴合酶的簡介
泛素結合酶，也稱為E2酶，極少數情況下也稱為泛素載體酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，執行泛素化反應的第二步，該反應可以通過蛋白酶體降解靶蛋白。 在泛素化過程中，泛素結合酶E2發揮非常重要的作用，是其中必不可少的中間環節。泛素結合酶E2是一個多基因家族，數量已經擴
關于泛素綴合酶的泛素化系統介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共價連接其活性位點半胱氨酸殘基。活化的泛素被轉移到E2半胱氨酸上。一旦與泛素結合，E2分子通過結構保守的結合
關于泛素綴合酶的分類介紹
泛素結合酶E2可以被進一步分為四個類：有些僅僅有UBC結構域組成E2為第Ⅰ類，他們需要E3來進行底物識別；除了核心結構域之外，C末端具有延伸部分的屬于第Ⅱ類；N末端具有延伸部分的屬于第Ⅲ類；C末端和N末端都有延伸區域的歸為第Ⅳ類 。
概述泛素綴合酶的作用原理
泛素結合酶E2的UBC結構域中有一個保守的半胱氨酸殘基，這個Cys殘基作為活性位點與泛素分子（Ub）形成硫酯鍵。泛素活化酶E1將泛素轉移到E2的半胱氨酸活性位點上，形成Ub-E2復合體，之后或是直接結合底物將泛素連接在靶蛋白上，或是與泛素連接酶E3相互作用，將泛素轉移到靶蛋白上。 在泛素化過程
泛素結合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素結合酶的結構組成
E2s家族成員都含有一個由150-200個氨基酸組成的高度保守的泛素結合結構域（UBC）。該結構域的分子量大約為14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成員中是保守的，它可以為泛素活化酶E1s，泛素連接酶E3s和活化的Ub或UBL提供結合位點。UBL是一種類泛素蛋白，如SUMO，ISG
概述泛素綴合酶在擬南芥中的研究
泛素綴合酶是由150-200個氨基酸組成，具有研究擬南芥中Ubc6的功能的物質。 在擬南芥中，大約有一半的E2s成員的生化特征被描述，并且有很大一部分的擬南芥E2s成員都可以在酵母細胞中找到相應的同源物。然而，在擬南芥中有三種E2s基因家族表達的蛋白并沒有在芽殖酵母中找到同源物，但是卻在哺乳動
簡述泛素活化酶的作用機理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位點的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76號甘氨酸（Gly76）之間形成高能硫酯鍵，從而激活泛素的-COOH末端，為下一步親核攻擊做準備 [3] 。編碼E1的基因為uba1.
綴合酶的基本信息
中文名稱綴合酶英文名稱conjugated enzyme定 義由蛋白質組分和非蛋白質組分(金屬離子或脂質、糖類、核酸等有機分子)組合成的有生物活性的全酶。非蛋白質組分可以松弛地或牢固地與蛋白質結合。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
綴合酶的基本信息
中文名稱綴合酶英文名稱conjugated enzyme定 義由蛋白質組分和非蛋白質組分(金屬離子或脂質、糖類、核酸等有機分子)組合成的有生物活性的全酶。非蛋白質組分可以松弛地或牢固地與蛋白質結合。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
簡述HECT結構域家族的泛素連接酶E3
HECT結構域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素連接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯鍵中間體的泛素連接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一個分子量大約為40kDa的具有保守性的羧基末端催化結構域，即HECT結構域。HECTE3
酶的組成與結構
酶的化學本質是蛋白質，蛋白質分子是由氨基酸組成。酶的結構分為四級：一級結構：氨基酸殘基嚴格地按一定順序線性排列稱為蛋白質一級結構，一個蛋白質分子可能由一條肽鏈構成、也可能由幾條肽鏈構成。二級結構：由于肽鏈上的一個肽鍵上的氫原子與另一個肽鍵上的氧原子有可能能形成氫鍵，所以，肽鏈可以出現α-螺旋和β-折
泛素活化酶的泛素系統的介紹
蛋白質的泛素化修飾主要發生在賴氨酸殘基的側鏈，且通常是多聚化 (多泛素化) 過程。被多泛素化修飾的蛋白質會被蛋白酶體(proteasome)識別進而被降解。三種關鍵的酶共同介導了這一多泛素化過程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素結合酶 E2
β淀粉酶的結構組成
β-淀粉酶，也稱為外切淀粉酶，該酶從淀粉分子的非還原性末端開始，水解相間隔的α-1，4糖苷鍵，依次切下麥芽糖單元，同時發生瓦爾登轉位反應（Walden inversion），使產物由α-型轉變為β-型麥芽糖。β-淀粉酶只能水解α-1，4糖苷鍵，而不能水解α-1，6糖苷鍵，且不能跨越此鍵，遇到此鍵水解
泛素的性質結構
基本信息泛素（ubiquitin）是一類真核細胞內廣泛存在的小分子蛋白質，大小為76個氨基酸殘基。泛素間可以通過酶促反應相互連接，進而介導靶蛋白降解。化學反應催化的一系列反應的發生，整個過程被稱為泛素化信號通路。在第一步反應中，泛素激活酶（又被稱為E1）水解ATP并將一個泛素分子腺苷酸化。接著，泛素
簡述肽聚糖的組成結構
1. G-M 雙糖單位； 2. 四肽尾 組成：革蘭氏陽性菌（如葡萄球菌）為 L-Ala + D-Glu + L-Lys + D-Ala ,革蘭氏陰性菌（如大腸埃希菌）為 L-Ala + D-Glu + m-DAP + D-Ala ； 連接方式：四肽中M端的L-Ala上α-NH2與M中乳酸的
簡述癌細胞的組成結構
1、細胞膜 癌細胞的表面有一種腫瘤抗原(CEA)，它能生成相應的抗體阻止癌細胞的生長和發展，這種自我免疫力是癌細胞與生俱來的又一矛盾。 2、細胞核 當代分子生物學的卓越成就，逆轉錄酶，這種逆轉錄酶的作用是使RNA再把自己所收到的DNA發來的變異電報返送回去，迫使DNA恢復正常的復制功能，這
簡述XRF儀器的結構組成
X射線熒光光譜儀主要由激發、色散、探測、記錄及數據處理等單元組成。激發單元的作用是產生初級X射線。它由高壓發生器和X光管組成。后者功率較大，用水和油同時冷卻。色散單元的作用是分出想要波長的X射線。它由樣品室、狹縫、測角儀、分析晶體等部分組成。通過測角器以1∶2速度轉動分析晶體和探測器，可在不同的
簡述線粒體DNA的組成結構
研究人員發明了轉換卵細胞基因材料的方法，用擁有健康線粒體的卵細胞取代攜帶錯誤線粒體DNA的卵細胞。結果是，胚胎會攜帶來自母親和父親的核DNA，以及卵細胞捐獻者的線粒體DNA。 mtDNA雖能合成蛋白質，但其種類十分有限。迄今已知，mtDNA編碼的RNA和多肽有：線粒體核糖體中2種rRNA（12
ATP合成酶的結構組成
ATP合酶主要由F?(伸在膜外的水溶性部分) 和Fo(嵌入膜內)組成。不同物種來源的 ATP合酶含的亞基和數目不盡相同。以牛心線粒體 ATP合酶為例，它的F?含有僅α3、β3、γ、δ、ε共9 個亞基，Fo含a、b2、C10共13個亞基，F?與Fo之間有OSCP柄相連接，還有抑制蛋白。線粒體F?Fo-
酶的分子組成和化學結構
?? 一、酶的分子組成 根據酶的組成成份，可分單純酶和結合酶兩類。 單純酶(simple enzyme)是基本組成單位僅為氨基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定于它的蛋白質結構。脲酶、消化道蛋白酶? 淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均屬此列。 結合酶(conjugated enzyme)的催化活性，除
簡述泛素化的類型
E1,E2,E3對底物的泛素化可形成幾種不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被單泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多個賴氨酸殘基，在合適條件下會被多位點單泛素化；還有一些蛋白在單個賴氨酸位點會形成多聚泛素鏈，這種多聚泛素鏈可以根據連接泛素鏈的賴氨酸位點的不同可以分為單一、混合以及樹枝狀的結構。
簡述核糖核酸的組成結構
RNA和DNA一樣，也是由各種核苷酸通過3′，5′-磷酸二酯鍵連接構成的多核苷酸鏈，但與DNA有一系列差異。 1.在化學組成方面，RNA含核糖而不含脫氧核糖。含尿嘧啶而不含胸腺密啶。例外的是，每個tRNA分子含有一個胸腺嘧啶，這是在RNA鏈合成后由尿嘧啶甲基化生的，此外，前面已提到，少數DNA
簡述P選擇素的組成結構
P 選擇素(granular membrane protein 140,GMP140 ), 血小板活化依賴性顆粒表面膜蛋白(platelet activation dependent granule external membrane protein ,PADGEM )或CD 62 p ,是一種
簡述脂質體的組成與結構
脂質體的組成：類脂質（磷脂）及附加劑。 1、磷脂類：包括天然磷脂和合成磷脂二類。磷脂的結構特點為一個磷酸基和一個季銨鹽基組成的親水性基團，以及由兩個較長的烴基組成的親脂性基團。 天然磷脂以卵磷脂（磷脂酰膽堿，PC）為主，來源于蛋黃和大豆，顯中性。 合成磷脂主要有DPPC（二棕櫚酰磷脂酰膽堿
簡述X射線管的結構組成
固定陽極X射線管是常用X射線管中最簡單的一種，其結構由陽極、陰極和固定兩極并保持玻璃管內高真空的玻璃殼等三部分組成。 陽極由陽極頭、陽極帽、玻璃圈和陽極柄構成。陽極的主要作用使由陽極頭的靶面（一般選用鎢靶）阻擋高速運動的電子流而產生X射線，并將由此產生的熱量輻射或者通過陽極柄傳導出去，同時也吸
泛素活化酶的作用原理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位點的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76號甘氨酸（Gly76）之間形成高能硫酯鍵，從而激活泛素的-COOH末端，為下一步親核攻擊做準備。編碼E1的基因為uba1.
泛素激活酶的作用原理
泛素活化酶，也稱為E1酶，催化泛素化反應的第一步，該反應可以通過蛋白酶體針對蛋白質進行降解。泛素或泛素樣蛋白與靶向蛋白的共價鍵是真核生物調控蛋白功能的主要機制。許多過程如細胞分裂、免疫反應和胚胎發育也受到泛素和泛素樣蛋白翻譯后修飾的調控。
泛素結合酶的作用原理
泛素結合酶E2的UBC結構域中有一個保守的半胱氨酸殘基，這個Cys殘基作為活性位點與泛素分子（Ub）形成硫酯鍵。泛素活化酶E1將泛素轉移到E2的半胱氨酸活性位點上，形成Ub-E2復合體，之后或是直接結合底物將泛素連接在靶蛋白上，或是與泛素連接酶E3相互作用，將泛素轉移到靶蛋白上?[3]??。在泛素化