Cell：蛋白ESCRTIII拯救判處“死刑”的細胞
在一項新的研究中，來自美國圣猶大兒童研究醫院等研究機構的研究人員發現一組蛋白在一種被稱作壞死性凋亡（necroptosis）的過程中，如何延緩“劊子手（executioner）”殺死受損的或被感染的細胞。他們認為如果科學家們能夠開發出藥物來控制這種細胞拯救機制，那么這一發現可能具有廣泛的臨床意義。相關研究結果發表在2017年4月6日的Cell期刊上，論文標題為“ESCRT-III Acts Downstream of MLKL to Regulate Necroptotic Cell Death and Its Consequences”。論文通信作者是德國德累斯頓工業大學卡爾-古斯塔夫-卡魯斯醫院研究員Andreas Linkermann和圣猶大兒童研究醫院免疫學系主任Douglas Green博士。論文第一作者是Green實驗室的科學家Yi-Nan Gong博士。 這些研究人員說，在移植器官中，阻止壞死性凋亡的拯救療法......閱讀全文
Cell：蛋白ESCRTIII拯救判處“死刑”的細胞
在一項新的研究中，來自美國圣猶大兒童研究醫院等研究機構的研究人員發現一組蛋白在一種被稱作壞死性凋亡（necroptosis）的過程中，如何延緩“劊子手（executioner）”殺死受損的或被感染的細胞。他們認為如果科學家們能夠開發出藥物來控制這種細胞拯救機制，那么這一發現可能具有廣泛的臨床意義
Cell新文章：解答十年細胞生物學謎題
在10月12日的《細胞》（Cell）雜志上，來自康奈爾大學的一項研究揭示了稱作內體蛋白分選轉運裝置（endosomal sorting complex required for transport，ESCRTs）的細胞膜塑形（membrane-sculpting）蛋白促進囊泡（vesicles）形成
Cell挑戰原有觀點：ESCRT樣程序性細胞壞死
神經細胞凋亡是由MLKL介導的細胞膜破壞引起的程序性細胞死亡高度炎癥形式。近期來自圣猶大兒童醫院(St. Jude Children's Research Hospital)的研究人員提出了不同于傳統觀點的新發現，指出被稱作ESCRT-III的蛋白能過修復質膜中的破裂而延緩或阻止壞死性凋
Autophagy：IST1可作為阿爾茨海默病藥物研發的新分子靶標
6月28日，國際知名雜志Autophagy（最新IF：11.059）在線刊發了我校同濟醫學院基礎醫學院病理生理學系劉恭平、王建枝教授團隊研究成果：MAPT/Tau accumulation represses autophagy flux by disrupting IST1-regulated
癌細胞能夠快速修復細胞核破裂
當不同的細胞穿過組織內部的狹窄空間時，它們經常變形，導致它們的細胞核在相關的壓力下發生破裂。在一項新的研究中，來自美國康奈爾大學、德州大學MD安德森癌癥中心以及荷蘭癌癥基因組中心和內梅亨大學的研究人員發現癌細胞有一種自我修復的快速恢復能力，但是細胞核變形和破解會破壞這些癌細胞的基因組完整性，這可
Science提出癌癥轉移新學說
當不同的細胞穿透組織內緊密、狹窄的空間時，它們往往會變形，這會導致相應壓力下它們的細胞核破裂。由康奈爾大學的工程師們領導的一項新研究發現：癌細胞具有彈性能力能夠修復自身，但這種核變形和破裂會損害癌細胞的基因組完整性，進一步推動癌癥發展。 這篇題為“Nuclear envelope ruptur
蛋白A、蛋白G與蛋白L之間的差異
蛋白A (Protein A) 是金黃色葡萄球菌的一個株系的細胞壁蛋白，它通過Fc區與哺乳動物的IgG結合，天然的啟維益成提供的Protein A，42kDa，含有四個Ig Fc結合位點，其中2個是有活性的，而用于純化抗體的，一般是重組的protein A，含有4個Ig Fc區域結合位點。蛋
蛋白的常用蛋白鑒定方法
傳統的蛋白鑒定方法，如免疫印跡法、內肽的化學測序、已知或未知蛋白comigration分析，或者在一個有機體中有意義的基因的過表達通常耗時、耗力，不適合高流通量的篩選。目前，所選用的技術包括對于蛋白鑒定的圖象分析、微量測序、進一步對肽片段進行鑒定的氨基酸組分分析和與質譜相關的技術。 “滿天星”式的2
G蛋白的蛋白調控介紹
G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP（紫色）結合后，G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后，G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣，大多數用于信號傳遞，有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白，它由三條不同的鏈組成，分別為α（棕黃色）β（藍色）γ（綠色）。紅色部分
特定蛋白包括哪些蛋白
隨著越來越多的特定蛋白被應用于臨床，其檢測方法也發展迅速。在1959年之前，一直采用經典免疫沉淀方法進行檢測，這存在測定范圍窄、靈敏度低、繁瑣費時及不能自動化等缺點。1959年，Schultze等報道了透射比濁法（TransmissionTurbidimetry）。這種方法是常用于生化指標的測定，用
尿微量蛋白（尿微量白蛋白/蛋白尿）試驗
何為尿微量白蛋白（白蛋白）試驗？尿微量白蛋白試驗是對尿液中的蛋白質進行測定的篩選試驗。人體血液中有一種蛋白質稱為白蛋白。在正常情況下，幾乎無法在尿液中檢測到。只有在腎臟受損，尤其是損傷早期，它可以優先于其他腎損傷標志物在尿液中被檢測出，因此，尿微量白蛋白在診斷腎臟疾病、早期腎損傷等方面具有重要意義。
白蛋白球蛋白比值的概述
白蛋白在肝臟內制造，肝功能受損嚴重時白蛋白減少，降低程度與肝炎的嚴重程度相平行。慢性和重型肝炎及肝硬化患者血清白蛋白濃度降低。球蛋白是機體免疫器官制造的，當體內存在病毒等抗原時，球蛋白產生增加。慢性肝炎和肝硬化患者的白蛋白產生減少，而同時球蛋白產生增加，造成白蛋白/球蛋白比值(A/G)比值倒置。
球蛋白和清蛋白的區別
球蛋白是一種存在于人體中的血清蛋白，球蛋白是一種常見的蛋白，基本存在于所有的動植物體中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人稱球蛋白為免疫球蛋白。白蛋白又稱為清蛋白，由肝實質細胞合成，是血漿中含量最多的蛋白質，占總蛋白的57%～68%。白蛋白主要生理功能包括：作為內源性氨基酸營養源；其具有相當的酸堿緩沖能
G蛋白的蛋白調控的簡介
G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用。與GDP（紫色）結合后，G蛋白處于非活性狀態。GTP取代GDP后，G蛋白活化并傳遞信號。G蛋白形式多樣，大多數用于信號傳遞，有些則在諸如蛋白質合成中起重要作用。本文主要介紹異三聚體G蛋白，它由三條不同的鏈組成，分別為α（棕黃色）β（藍色）γ（綠色）。紅色
轉運蛋白是不是就是載體蛋白
轉運蛋白：轉運蛋白是膜蛋白的一大類，介導生物膜內外的化學物質以及信號交換。脂質雙分子層在細胞或細胞器周圍形成了一道疏水屏障， 將其與周圍環境隔絕起來。盡管有一些小分子可以直接滲透通過膜，但是大部分的親水性化合物，如糖，氨基酸，離子，藥物等等，都需要特異的轉運蛋白的幫助來通過疏水屏障。因此，轉運蛋白在
蛋白質代謝的降解蛋白
1、內源蛋白降解速度不同，一般代謝中關鍵酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鳥氨酸脫羧酶半衰期只有11分鐘，而血漿蛋白約為10天，膠原為1000天。體重70千克的成人每天約有400克蛋白更新，進入游離氨基酸庫。 2、內源蛋白主要在溶酶體降解，少量隨消化液進入消化道降解，某些細胞器也有蛋白酶活性。內
球蛋白和清蛋白的區別
球蛋白是一種存在于人體中的血清蛋白，球蛋白是一種常見的蛋白，基本存在于所有的動植物體中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人稱球蛋白為免疫球蛋白。白蛋白又稱為清蛋白，由肝實質細胞合成，是血漿中含量最多的蛋白質，占總蛋白的57%～68%。白蛋白主要生理功能包括：作為內源性氨基酸營養源；其具有相當的酸堿緩沖能
結締組織染色實驗——膠原蛋白、彈力蛋白和黏蛋白染色
實驗方法原理黏蛋白是多糖與蛋白質結合的復合物，組織內含有硫酸根等成分，帶有酸性物質，可稱為酸性黏液（黏蛋白）。彈力纖維中的彈性蛋白由一種凝膠狀的肽鏈組成，通過非極性吸附顯色。膠原纖維是由纖維母細胞產生的一種膠原蛋白鉸鏈而成，易與酸性染料結合。經過組合染色后，可分別顯示膠原蛋白、彈力蛋白和黏蛋白成分。
蛋白表達
Protein Construct Expression and Purification Procedures?(Gimila's Lab)??Protein Expression?(Mark's Lab)??·?????????Purification of GST Fused
蛋白蛋白相互作用技術內容
技術內容 蛋白質并非孤立存在的生物分子，而是具有特定三維空間結構并與其他蛋白質相互作用，共同執行功能。因此，蛋白質的模塊及空間組織與其表達水平具有同樣的重要性。為了解析蛋白質組的組織結構單元而開發的基于質譜的蛋白質組學方法通常結合了質譜檢測與各種生化試驗。其中最經典的技術為1999[1]
乳清蛋白和分離蛋白的區別
乳清蛋白是指將乳清直接烘干，得到的乳清粉末，其中的乳清蛋白極低，不超過百分之三十；而分離乳清蛋白是在乳清蛋白的基礎上，經過進一步的工藝處理，得到的高純度乳清蛋白，純度可達90%以上。分離蛋白中幾乎不含脂肪和乳糖，口味清淡，缺乏乳香味；乳清濃縮蛋白，因含有相對多的脂肪和乳糖，奶味和口味更佳。
球蛋白和清蛋白都有哪些區別？
球蛋白是一種存在于人體中的血清蛋白，球蛋白是一種常見的蛋白，基本存在于所有的動植物體中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人稱球蛋白為免疫球蛋白。白蛋白又稱為清蛋白，由肝實質細胞合成，是血漿中含量最多的蛋白質，占總蛋白的57%～68%.白蛋白主要生理功能包括：作為內源性氨基酸營養源；其具有相當的酸堿緩沖能
簡述黏蛋白的蛋白質結構
成熟黏蛋白是由兩個不同的區域： 氨基和羧基末端區域被輕度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸殘基參與建立二硫內和黏蛋白單體之間的聯系。 的10?80殘基序列的多個串聯重復序列，其中多達一半的形成的大的中央區域的氨基酸是絲氨酸或蘇氨酸。這個區域被與數百飽和O-連接的寡糖。N-連接寡糖中也發現對粘蛋
血影蛋白類似于肌球蛋白
血影蛋白是類似肌球蛋白的膜的外在性蛋白之一種。是膜里側結構蛋白質之一，除起支持雙層脂質外，還有保持紅細胞外形的作用，占里側結構蛋白之60—70%。用低濃度鹽溶液抽提可從膜游離出來。在37℃下抽提，則得到化學性、結構性都很相似的分子量24萬的α-亞單位〔1帶、構成紅細胞的蛋白質多以于十二烷基硫酸鈉
冷球蛋白和本周蛋白區別
冷球蛋白是血清中存在的一種蛋白，具有遇冷沉淀、遇熱又溶解的特性。分為三型。 臨床意義：主要與原發性巨球蛋白血癥、類風濕關節炎、干燥綜合征、系統性紅斑狼瘡、血管炎、巨細胞病毒感染、傳染性單核細胞增多癥等有關 【參考值】 陰性（容積法） （分光光度法）＜80mg/L 【臨床意義】
C反應蛋白和超敏C反應蛋白
?什么是CRP和超敏CRP??? ?C反應蛋白（C-reactiveprotein,CRP）是由Tillet和Francis于1930年在一些急性病患者的血清中發現，是環狀五球體蛋白，屬于Oligomeric鈣結合蛋白，相對分子質量約120000，由5個相同的單體以非共價鍵構成，是炎性淋巴因子白介素
蛋白蛋白相互作用技術介紹
技術內容蛋白質并非孤立存在的生物分子，而是具有特定三維空間結構并與其他蛋白質相互作用，共同執行功能。因此，蛋白質的模塊及空間組織與其表達水平具有同樣的重要性。為了解析蛋白質組的組織結構單元而開發的基于質譜的蛋白質組學方法通常結合了質譜檢測與各種生化試驗。其中最經典的技術為1999[1]首次報導的親和
總蛋白和膜蛋白提取方法介紹
-膜蛋白具有多種功能，在細胞識別、細胞信號轉導、運輸等有著中著重要的角色，因此也是ji佳的藥物靶點。抽提膜蛋白主要是進行蛋白組分析：常用的實驗是非變性膠電泳、酶活分析、SDS-PAGE、western blot等。本文敘述了總蛋白的抽提方法、和膜蛋白的提取方法。一、從新鮮樣品中提取總蛋白(簡易法)1
關于骨橋蛋白的蛋白結構的介紹
OPN作為帶負電的非膠原性骨基質糖蛋白，廣泛的分布于多種組織和細胞中，其相對分子質量約為44 kDa，約含300 個氨基酸殘基，其中天冬氨酸、絲氨酸和谷氨酸殘基占有很高的比例，約占總氨基酸量的一半。骨橋蛋白多肽鏈的二級結構中包括8個α螺旋和6個β折疊結構，高度保守的RGD基元兩端各有一個β折疊結
細菌總蛋白和膜蛋白提取方法
實驗概要本實驗介紹了幾種提取細菌總蛋白和膜蛋白的方法。主要試劑裂解液（pH 8.5-9.0）：50 mM Tris-HCl，2 mM EDTA, 100 mM NaCl，0.5% Triton X-100，調pH值至8.5-9.0備用；溶菌酶；蛋白酶抑制劑PMSF；1% SDS溶液；Trizol裂解