蛋白質如何提取
大部分蛋白質都可溶于水、稀鹽、稀酸或堿溶液,少數與脂類結合的蛋白質則溶于乙醇、丙酮、丁醇等有機溶劑中,因些,可采用不同溶劑提取分離和純化蛋白質及酶.（一）水溶液提取法稀鹽和緩沖系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑,通常用量是原材料體積的1-5倍,提取時需要均勻的攪拌,以利于蛋白質的溶解.提取的溫度要視有效成份性質而定.一方面,多數蛋白質的溶解度隨著溫度的升高而增大,因此,溫度高利于溶解,縮短提取時間.但另一方面,溫度升高會使蛋白質變性失活,因此,基于這一點考慮提取蛋白質和酶時一般采用低溫（5度以下）操作.為了避免蛋白質提以過程中的降解,可加入蛋白水解酶抑制劑（如二異丙基氟磷酸,碘乙酸等）.（二）有機溶劑提取法一些和脂質結合比較牢固或分子中非極性側鏈較多的蛋白質和酶,不溶于水、稀鹽溶液、稀酸或稀堿中,可用乙醇、丙酮和丁醇等有機溶劑,它們具的一定的親水性,還有較強的親脂性、是理想的提脂蛋白的提取液.但必須......閱讀全文
蛋白質印跡法的測定蛋白質含量
1、制作標準曲線（1 ）從－20℃取出1mg/ml?BSA，室溫融化后，備用。（2） 取18個1.5ml離心管，3個一組，分別標記為0μg，2.5μg，5.0μg，10.0μg，20.0μg，40.0μg。（3 ）按下表在各管中加入各種試劑。0μg2.5μg5.0μg10.0μg20.0μg40.0
蛋白質的結構及蛋白質的功能（二）
?? (二)蛋白質空間橡象與功能活性的關系 蛋白質多種多樣的功能與各種蛋白質特定的空間構象密切相關，蛋白質的空間構象是其功能活性的基礎，構象發生變化，其功能活性也隨之改變。蛋白質變性時，由于其空間構象被破壞，故引起功能活性喪失，變性蛋白質在復性后，構象復原，活性即能恢復。 在生物體內，當某種物質
用蛋白質底物進行蛋白質激酶分析實驗
ATP儲存液的配制依賴環核苷酸的蛋白質激酶蛋白質激酶C酪蛋白激酶酪氨酸激酶凝膠蛋白質激酶分析試劑、試劑盒ATP儲存液 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?實驗步驟一、Mg-ATP 儲存液的配制ATP 買來時通常是鈉鹽。大多
完全蛋白質和半完全蛋白質等簡介
完全蛋白質 所含必需氨基酸種類齊全，數量充足，相互之問比例也適當，不但能夠維持成人的健康，也能夠促進人體的生長發育，如乳中的酪蛋白、蛋類中的卵白蛋白、大豆球蛋白、小麥中的麥符蛋白等。? 半完全蛋白質 所含各種必需氨基酸種類齊全，但各種氨基酸含量多少不勻，互相之間比例不合適。在膳食中作為唯一
蛋白質的結構及蛋白質的功能（一）
?? 蛋白質為生物高分子物質之一，具有三維空間結構，因而執行復雜的生物學功能。蛋白質結構與功能之間的關系非常密切。在研究中，一般將蛋白質分子的結構分為一級結構與空間結構兩類。 一、蛋白質的一級結構 蛋白質的一級結構(primary structure)就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(
蛋白質分離實驗_分離已知pI－的蛋白質
實驗材料含10 mg蛋白質／ml 的溶于水的樣品試劑、試劑盒緩沖液（pH>pI）儀器、耗材50 μm 內徑的未包被的融合硅毛細管柱CE 儀器實驗步驟1. 用 pH 高于蛋白質的pI的 5 mmol/L 緩沖液 1/10 （V/F） 稀釋蛋白質樣品，使蛋白質（終濃度 = 1.0 mg/ml） 產生電荷
球狀蛋白質和纖維狀蛋白質區別
以長軸和短軸之比為標準，球狀蛋白質小于10，纖維狀蛋白質大于10 [2] 。纖維狀蛋白多為結構蛋白，是組織結構不可缺少的蛋白質，由長的氨基酸肽鏈連接成為纖維狀或蜷曲成盤狀結構，成為各種組織的支柱，如皮膚、肌腱、軟骨及骨組織中的膠原蛋白；球狀蛋白的形狀近似于球形或橢圓形。許多具有生理活性的蛋白質，
蛋白質根據蛋白質分子的外形進行分類
1．球狀蛋白質分子形狀接近球形，水溶性較好，種類很多，可行使多種多樣的生物學功能。2．纖維狀蛋白質分子外形呈棒狀或纖維狀，大多數不溶于水，是生物體重要的結構成分，或對生物體起保護作用。3．膜蛋白質一般折疊成近球形，插入生物膜，也有一些通過非共價鍵或共價鍵結合在生物膜的表面。生物膜的多數功能是通過膜蛋
球狀蛋白質和纖維狀蛋白質區別
以長軸和短軸之比為標準，球狀蛋白質小于10，纖維狀蛋白質大于10。纖維狀蛋白多為結構蛋白，是組織結構不可缺少的蛋白質，由長的氨基酸肽鏈連接成為纖維狀或蜷曲成盤狀結構，成為各種組織的支柱，如皮膚、肌腱、軟骨及骨組織中的膠原蛋白；球狀蛋白的形狀近似于球形或橢圓形。許多具有生理活性的蛋白質，如酶、轉運蛋白
蛋白質定量/蛋白質含量的測定(LOWRY法)
實驗概要運用LOWRY法測定蛋白質的含量。實驗原理Lowry法是雙縮脲法和福林酚法的結合與發展，其原理是：蛋白質溶液用堿性銅溶液處理，形成銅-蛋白質的絡合鹽，再加入酚試劑后，除使肽鏈中酪氨酸、色氨酸和半胱氨酸等顯色外，還使雙縮脲法中肽鍵、堿性銅的顯色效果更強烈。因此，Lowry法的顯色效果比單獨使用
食品蛋白質測定的利器—蛋白質測定儀
目前食品中蛋白質含量的測定主要采用凱氏定氮法,但是操作煩瑣,試劑用量大,耗時較長。而新型儀器蛋白質測定儀具有簡單、方便、快速,試劑用量少等優點。本文使用蛋白質測定儀和電位滴定儀檢測食品中的蛋白質含量,對消化條件和測定條件進行了摸索,并與凱氏定氮法進行了比對,結果報告如下： 材料與方法 1
蛋白質組，蛋白質組學及研究技術路線
基因組(genome)包含的遺傳信息經轉錄產生mRNA，一個細胞在特定生理或病理狀態下表達的所有種類的mRNA稱為轉錄子組(transcriptome)。很顯然，不同細胞在不同生理或病理狀態下轉錄子組包含的mRNA的種類不盡相同。mRNA經翻譯產生蛋白質，一個細胞在特定生理或病理狀態下表達的所有種類
蛋白質測定儀測定粗蛋白質的應用
凱氏定氮法是目前國家測定糧食、油料、飼料等粗蛋白質含量的標準方法。是先測定出樣品中的含氮量，再乘以蛋白子換算系數。在測定過程中需用已知含氮量的標準物質做對照試驗經常用無水硫酸按，其含氮量為21.19%，但由于系統誤差的存在， 測定值與實際含氮量之間總是要存在一些誤差。通過多年的試驗對比，計算氮的回收
蛋白質組，蛋白質組學及研究技術路線
基因組(genome)包含的遺傳信息經轉錄產生mRNA，一個細胞在特定生理或病理狀態下表達的所有種類的mRNA稱為轉錄子組(transcriptome)。很顯然，不同細胞在不同生理或病理狀態下轉錄子組包含的mRNA的種類不盡相同。mRNA經翻譯產生蛋白質，一個細胞在特定生理或病理狀態下表達的所有種類
蛋白質分離方法根據蛋白質溶解度不同
1、蛋白質的鹽析中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響，一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高，蛋白質的溶解度增加，此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時，蛋白質的溶解度不同程度下降并先后析出，這種現象稱鹽析，將大量鹽加到蛋白質溶液中，高濃度的鹽離子（如硫酸銨的SO4和NH4)有很強的水化力，可奪取蛋白質分子的水化層，使之
蛋白質及蛋白質含量測定的幾種方法
蛋白質是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。蛋白質主要用于維持、生長、妊娠和泌乳等需要。因此蛋白質含量的檢測成為一項日常性且必需性的工作。 蛋白質含量測定的幾種方法 1紫外分光光度法 蛋白質分子中存在含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，使蛋白質對280nm的光波具
蛋白質及蛋白質含量測定的幾種方法
蛋白質是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。蛋白質主要用于維持、生長、妊娠和泌乳等需要。因此蛋白質含量的檢測成為一項日常性且必需性的工作。 蛋白質含量測定的幾種方法? 1紫外分光光度法 蛋白質分子中存在含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，使蛋白質對280nm的光波具有最大吸收值，在一定的范圍內，蛋白質溶
蛋白質的概述
蛋白質的分離純化是研究蛋白質結構和功能的重要手段，也是制備工業用酶、抗體、疫苗、基因重組等的唯yi途徑。蛋白純化的方法多種多樣。常用的有以下幾種方案：基于蛋白質的溶解度不同設計的鹽析或等電點沉淀方法；基于蛋白質分子量差異的透析與超濾或凝膠過濾方法；基于蛋白質所帶電荷不同設計的等電聚焦電泳或離子交換層
蛋白質能否儲存
我是學生物出生。我們補充的是氨基酸而非蛋白質，氨基酸被吸收進體內后在肝臟合成新蛋白質，轉運到各處，老的，被解雇的蛋白質有些通過脫氨基作用被分解，脫氨基作用是一種蛋白的代謝途徑。
蛋白質合成實驗
實驗步驟材料無菌細胞培養，如 1X104～ 1X106?個細胞，24 孔板3H-亮氨酸。無血淸培養基中 2 MBq /ml (～50uCi/ml) (特異活性并不重要，因為它將由培養基中的亮氨酸濃度決定）非無菌SLS 或 SDS，1% (35m mol/L ) 溶于 0 .3 mol/L NaOH三
蛋白質定量實驗
考馬斯亮藍蛋白質濃度分析法 堿性銅還原分析法 胺衍生法 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 蛋白質分子中的芳香族氨基酸酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸殘基，其化學結構中
蛋白質分離實驗
分離未知 pI 蛋白質 分離已知pI 的蛋白質 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 實驗材料 含10
蛋白質類藥物
15日，億帆醫藥宣布，其高度差異化長效重組人生長激素F-899在中國獲批臨床，有望成為一種更安全便捷有效的生長激素缺乏癥（GHD）替代療法。
蛋白質定量實驗
試劑、試劑盒 考馬斯亮藍 G250乙醇磷酸實驗步驟 (1) 準備 100~1500 ug/ml 的標準品, 溶于 Bradford 法相兼容緩沖液中。對于較稀的樣品，可能通過增加樣品在試劑體積中的比率而擴大靈敏度（microBradfordassay:1~25ug/mL)。如果樣品與染料的比
結合蛋白質（2）
重要的結合蛋白質血紅蛋白血紅蛋白(hemoglobin)是主要存在于脊椎動物紅細胞中的一種色蛋白，它的主要功能是在人體內運載氧氣和二氧化碳。正常人體的100ml全血中，含血紅蛋白質12～16g。人類血紅蛋白含鐵約為0．33%～0．34%，其相對分子質量約為67 000。血紅蛋白由珠蛋白和輔基血紅
蛋白質分離純化
蛋白質分離純化是用生物工程下游技術從混合物之當中分離純化出所需要得目的蛋白質的方法。
蛋白質的復性
是恢復原有性質的意思。變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。 變性的一種逆轉。
如何鑒定蛋白質
雙縮脲反應產物雙縮脲結構雙縮脲試劑是由雙縮脲試劑A和雙縮脲試劑B兩種試劑組成. 雙縮脲試劑A的成分是氫氧化鈉的質量分數為0.1 g/mL的水溶液； 雙縮脲試劑B的成分是硫酸銅的質量分數為0.01 g/mL的水溶液。 雙縮脲試劑可以驗證蛋白質的存在。 具體方法是： 先將雙縮脲試劑A加入組織樣液，搖蕩均
蛋白質組成成分
單純蛋白質的元素組成為碳50～55%、氫6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，除此之外還有硫0～4%.有的蛋白質含有磷、碘。少數含鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬等金屬元素。 各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%.由于體內組織的主要含氮物是蛋白質，因此，只要測定生物樣品中的氮含量，就可以按下式推
蛋白質染色實驗
實驗材料 蛋白質試劑、試劑盒 聚丙烯酰胺凝膠固定液染色液脫色液儀器、耗材 濾紙培養箱實驗步驟 1. ?將聚丙烯酰胺凝膠放在塑料容器并以3~5倍體積的固定液覆蓋，在旋轉搖床中緩慢揺動2 h。?2. ?傾去固定液，以考馬斯亮藍染色液覆蓋凝膠，并緩慢搖動4 h。3. ?傾去染色液，用約50 ml 固定液沖