趨化因子受體是在白細胞表面發現的含有7個跨膜結構域的G蛋白偶聯受體。迄今為止，大約已經鑒定出19種不同的趨化因子受體，根據它們結合的趨化因子的類型，它們被分為四個家族：與CXC趨化因子結合的CXCR，與CC趨化因子結合的CCR，與唯一CX3C趨化因子(CX3CL1)結合的CX3CR1，與兩個XC趨化因子(XCL1和XCL2)結合的XCR1。它們有許多共同的結構特征：它們的大小相似(約有350個氨基酸)，有一個短的酸性N端，7個螺旋跨膜結構域，3個胞內和3個胞外親水環，以及一個胞內含有對受體調節重要的絲氨酸和蘇氨酸殘基的C端。前兩個細胞外環的趨化因子受體，每個都有一個保守的半胱氨酸殘基，允許形成一個二硫鍵之間的這些環。G蛋白偶聯到趨化因子受體的C端，使受體激活后胞內信號傳導，而趨化因子受體的N端結構域決定了配體結合的特異性。
信號轉導
趨化因子受體與G蛋白結合后傳遞細胞信號。G蛋白被趨化因子受體激活，導致隨后一種被稱為磷脂酶C (PLC)的酶激活。PLC將一種稱為磷脂酰肌醇(4,5)-二磷酸(PIP2)的分子分裂成兩個第二信使分子，稱為肌醇三磷酸(IP3)和二酰基甘油(DAG)，從而觸發細胞內信號事件；DAG激活另一種叫做蛋白激酶C (PKC)的酶，而IP3則觸發細胞內鈣的釋放。這些事件促進許多信號級聯反應(如MAP激酶途徑)，產生趨化、脫顆粒、釋放超氧陰離子以及細胞內包涵趨化因子受體的粘著分子(稱為整合素)的活性變化。