血藍蛋白是以一價銅離子作為輔基的蛋白質。它存在于軟體動物(如章魚、烏賊、蝸牛等)和節足動物(如螃蟹、蝦、蜘蛛等)的血液里。血藍蛋白的生理功能是輸氧。氧合血藍蛋白的銅是Cu(Ⅱ)并呈藍色，在347 nm附近有吸收峰，這是由扭曲四面體場中的d-d躍進產生的。脫氧血藍蛋白呈無色。X射線衍射技術大大增加了人們對血藍蛋白的認識。雖然目前仍未測出軟體血藍蛋白的晶體結構，但為節肢動物血藍蛋白的晶體結構分析提供了血藍蛋白分子活性部位的結構信息。龍蝦血藍蛋白亞單位由3個結構區域組成。區域Ⅰ為蛋白的前175個氨基酸殘基組，有大量的α螺旋二級結構；區域Ⅱ大部分也為α螺旋二級結構，由225個氨基酸殘基(176個～400個)和作氧分子鍵合部位的雙銅離子組成；剩余的258個氨基酸殘基(401個～658個)構成區域Ⅲ，并且類似于如超氧化物歧化酶等其他蛋白的β折疊二級結構。在區域Ⅱ的雙銅活性中心中，每個銅離子與3個組氨酸殘基的咪唑氮配位。未氧合時，2個銅離子相距約46 pm，相互作用很弱，沒有發現2個銅離子之間存在著蛋白質本身提供的橋基。此時，每個銅離子與3個組氨酸殘基咪唑氮的配位基本上是三角形幾何構型。氧合后，Cu(Ⅱ)為四配位或五配位，兩個銅離子與兩個氧原子(過氧陰離子)和6個組氨酸殘基中最靠近銅離子的4個組氨基酸殘基咪唑氮強配位。此時，在一個近似的平面上，每個銅離子呈平面正方形幾何構型，這是Cu(Ⅱ)最有利的配位狀況。氧分子以過氧橋形式在連接兩個Cu(Ⅱ)，兩個Cu(Ⅱ)相距約36 pm。
化學家對合成血藍蛋白的模型化合物頗感興趣。1978年Simmons M G和Wilson L J合成了以咪唑作為配體的Cu(Ⅰ)配合物，在室溫下無論是溶液或固體都能可逆載氧。用2,6-二乙酰基吡啶與組胺縮合，得到配體2,6-[1-(2-咪唑-4-亞乙基亞氨基)乙基]吡啶，然后在氮氣保護下加入[Cu(Ⅰ)(MeCN)4](ClO4)得到暗紅色的[Cu(Ⅰ)](ClO4)配合物。
該配合物在溶液中以單體形式存在。Cu(Ⅰ)離子的配位數為5。在室溫下露置于空氣中，溶液迅速從紅色變為綠色，約2 min后反應完全，每2 mol Cu(Ⅰ)吸收1 mol O2。如果把載氧后的溶液溫熱至40 ℃左右并用氮氣趕跑氣體，或在減壓下攪拌溶液，很容易發生放氧逆反應，溶液恢復原來的紅色。如此重復實驗證實它能可逆載氧。據此推測可能存在下列反應LCuⅠ + O2??LCuⅡO LCuⅡO + CuIL??LCuⅡO CuⅡL